Proteines tau [ Publications ]

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  • Avec la technique des immunoempreintes, nous avons analysé et comparé les protéines Tau dans des homogénats de différentes régions du cortex cérébral de patients atteints de maladie d'Alzheimer (MA), de paralysie supranucléaire progressive (PSP), de sujets témoins et de 4 patients dont les tableaux cliniques et neuropathologiques répondaient aux critères de démence fronto-temporale. Avec l'anticorps monoclonal anti-PHF nommé AD2, dirigé contre un épitope phosphorylé de la protéine Tau, aucun immunomarquage n'est obtenu dans les homogénats témoins. Dans les échantillons de nombreuses régions corticales issus des patients atteints de PSP, nous détectons un doublet de protéines Tau pathologiques nommées Tau 64 et 69 tandis qu'un triplet Tau 55, 64 et 69 est détecté dans le tissu cérébral Alzheimer. Pour ces 2 pathologies, nous détectons également un bruit de fond important dû aux polymères de protéines Tau insolubles, ainsi que des fragments protéolytiques de protéines Tau. Dans les démences fronto-temporales, nous avons détecté le même triplet Tau pathologique que dans la MA. Cependant nous observons une différence du profil puisque le bruit de fond et les fragments protéolytiques sont totalement absents. Ce profil particulier est trouvé exclusivement dans les régions frontales, mais cependant aucune lésion neurofibrillaire n'y est observée. Ainsi, la formation de protéines Tau pathologiques pourrait être une étape commune aux processus neurodégénératifs dans la MA et la démence fronto-temporale. Cependant dans la démence fronto-temporale, les protéines Tau anormales produites semblent incapables de s'agréger pour former les filaments appariés en hélice caractéristiques de la dégénérescence neurofibrillaire de type Alzheimer.

  • Source : ncbi.nlm.nih.gov

Détection d'épitopes pathologiques de type Alzheimer sur les protéines Tau de cellules de neuroblastome après traitement à l'acide okadaïque.

  • Dans cette article, nous décrivons un modèle cellulaire permettant la production de protéines Tau semblables aux protéines Tau anormalement phosphorylées, caractéristiques de la maladie d'Alzheimer. Après différenciation au NGF est traitement à l'acide okadaïque, un inhibiteur des protéines phosphatases 1 et 2 A, des cellules de neuroblastome humain (de la lignée SKNSH-SY 5Y) produisent des protéines Tau avec un poids moléculaire apparent plus élevé et un point isoélectrique plus acide que les protéines Tau des cellules differenciées contrôles.

  • Source : ncbi.nlm.nih.gov

Protéines tau de haut poids moléculaire et acquisition de la polarité neuronale dans le système nerveux périphérique.

  • Des variants immatures et matures de la protéine associée aux microtubules tau sont exprimés dans le cerveau pendant le développement et chez l'adulte. Tous ces variants sont requis pour définir la polarité neuronal et l'architecture de l'axone mais diffèrent par leur séquence et leur activité de polymérisation des microtubules. Nous décrivons ici un nouveau groupe de protéines tau de haut poids moléculaire qui renferment un ou deux exons suppémmentaires de 711 et 198 pb et un domaine N-terminal variable. Ces entités sont préférentiellement exprimées dans le système nerveux périphérique.

  • Source : ncbi.nlm.nih.gov