Hemoglobine h [ Publications ]

hemoglobine h [ Publications ]

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  • De par sa faible affinité intrinsèque pour l'oxygène, l'hémoglobine (Hb) bovine a été depuis longtemps proposée comme substitut potentiel à la transfusion sanguine. Cependant, son utilisation, comme celle d'Hb extraite de sang humain périmé, présente des risques infectieux. L'expression d'Hb recombinante en système hétérologue permettrait d'obtenir un produit exempt de contamination virale. Nous avons modifié le gène de la β globine par mutagenèse dirigée dans le but d'obtenir une Hb recombinante humaine présentant les propriétés fonctionnelles de l'Hb bovine. Le choix des mutations a été guidé par la comparaison des séquences des sous-unités β humaine et bovine et par les données cristallographiques de la désoxyHb bovine. Nos résultats montrent que les Hb recombinantes obtenues présentent des effets hétérotropes proches de ceux observés dans l'Hb bovine. Les effets homotropes (faible affinité intrinsèque pour l'oxygène) ne sont pas reproduits.

  • Source : ncbi.nlm.nih.gov

Hémoglobine humaine recombinante de faible affinité pour l'oxygène : effets additionnels de deux mutations

  • L'augmentation des risques infectieux liés à l'utilisation de produits dérivés de sang humain a accéléré les recherches visant à la réalisation d'un substitut à la transfusion sanguine. Les biotechnologies permettent actuellement l'obtention d'hémoglobine recombinante (rHb) exempte, a priori, de risques infectieux. Cependant les solutions d'Hb humaine purifiée ont une affinité élevée pour l'oxygène qui ne permettrait pas une délivrance suffisante de l'oxygène aux tissus. Il est donc nécessaire de modifier la molécule d'Hb humaine de façon à modifier ses propriétés. L'ingénierie des protéines nous a permis de produire une rHb dont l'affinité pour l'oxygène est diminuée, l'Hb α

  • Source : ncbi.nlm.nih.gov

Expression d'hémoglobine humaine recombinante.

  • La crainte grandissante liée aux risques infectieux a accéléré les recherches visant à la réalisation d'un substitut à la transfusion sanguine. Les biotechnologies ont apporté la possibilité d'une source d'hémoglobine (Hb) autre que le sang humain périmé ou le sang de bœuf. De l'Hb humaine a été synthétisée dans des microorganismes (E. coli, S. cerevisiae) et dans des porcs transgéniques. Les propriétés fonctionnelles de ces Hb recombinantes sont similaires à celles de l'Hb humaine native. L'ingénierie des protéines permet d'introduire des mutations dans les séquences codant pour les sous-unités de globine, dans le but de modifier les propriétés et de les adapter au transport de l'oxygène.

  • Source : ncbi.nlm.nih.gov

Expression d'hémoglobine humaine recombinante dans les plantes

  • L'emploi chez l'homme de protéines recombinantes d'intérêt thérapeutique, comme l'hémoglobine, nécessite que l'hôte transgénique utilisé permette d'obtenir de manière économique, des protéines présentant une activité biologique non altérée, en garantissant une sécurité maximale vis-à-vis du risque de contamination par des agents pathogènes. L'utilisation des plantes transgéniques répondrait à ces exigences. En particulier, parmi tous les sytèmes transgéniques, la plante serait l'un des systèmes qui permettrait de réduire considérablement les coûts de production, l'obtention de la biomasse par la culture en champs étant très économique.

  • Source : ncbi.nlm.nih.gov